ENZIMAS

Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en otras sustancias, sin que exista un cambio en ellas mismas. Por ejemplo, las enzimas pueden convertir los almidones, las proteínas y los azúcares en sustancias que el cuerpo pueda utilizar. La coagulación de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas.

Las enzimas son esenciales para todas las funciones corporales y se encuentran en la boca (saliva), el estómago (jugo gástrico), los intestinos (jugo pancreático, jugo y mucosa intestinal), la sangre y en cada órgano y célula del cuerpo.

Propiedades generales

Las enzimas son los agentes catalíticos de los sistemas biológicos.

Todas las enzimas son proteínas excepto las riboenzimas.

Funcionan bajo condiciones moderadas.

Aumentan la velocidad de una reacción hasta por un factor de 1014 .

Son altamente específicas.

La acción enzimática es regulada.

Nomenclatura

De acuerdo al número de la Comisión Enzimática (Enzyme Commission number)

Primer #: tipo de reacción catalizada.

Segundo #: indica la subclase; dice el tipo de sustrato o el enlace que se rompe en forma mas precisa.

Tercer #: indica la sub-subclase; nos dice el tipo de aceptador de electrones (oxidoreductasas) o el tipo de grupo que se remueve (liasas), etc.

Cuarto #: indica el número de serie de la enzima en su sub-subclase.

ESPECIFICIDAD ENZIMATICA

La especificidad enzimática puede variar.

Pasos que ocurren durante la acción enzimática:

Sustrato se enlaza a la enzima.

Ocurren alteraciones químicas que incluyen rompimiento y formación de enlaces.

La enzima libera el producto de la reacción.

Teorías que explican la actividad enzimática:

Llave y cerradura: específica; un sustrato y una enzima.

Adaptación inducida: menos específica, el centro activo se ajusta al sustrato que interviene.

Cinética Enzimática

La cinética enzimática es el estudio de cómo las enzimas se unen a sus sustratos y los transforman en productos. Los datos de equilibrios utilizados en los estudios cinéticos son obtenidos mediante ensayos enzimáticos.

La eficiencia de una enzima puede ser expresada en términos de k_cat/K_m, en lo que se denomina constante de especificidad, que incorpora la constante de velocidad de todas las fases de la reacción. Debido a que la constante de especificidad contempla tanto la afinidad como la capacidad catalítica, es un parámetro muy útil para comparar diferentes enzimas o la misma enzima con diferentes sustratos. 

El valor máximo teórico de la constante de especificidad es denominado límite de difusión tiene un valor de 10⁸-10⁹ (M^-1 s^-1). Llegados a este punto, cada colisión de la enzima con su sustrato da lugar a la catálisis, con lo que la velocidad de formación de producto no se ve limitada por la velocidad de reacción, sino por la velocidad de difusión. Las enzimas que poseen esta propiedad son llamadas enzimas catalíticamente perfectas o cinéticamente perfectas. Ejemplos de este tipo de enzimas son latriosa fosfato isomerasa, la anhidrasa carbónica, la acetilcolinesterasa, la catalasa, la fumarasa, la beta-lactamasa y la superóxido dismutasa.

Enzimas para producir electricidad a partir del Hidrógeno Y es que cada vez son más las aplicaciones biotecnológicas que se derivan de procesos biológicos asociados a nanoestructuras. Las especiales propiedades eléctricas, químicas y estructurales de los nanotubos de carbono hacen de ellos un versátil soporte para diferentes aplicaciones. Si a estas propiedades se añaden la alta sensibilidad y selectividad de los procesos enzimáticos se pueden conseguir aplicaciones con un alto valor biotecnológico. Así, por ejemplo, la transferencia directa de electrones entre una enzima redox y nanotubos de carbono permite el desarrollo de biosensores y biopilas de combustible de última generación. Sitios de interés

Biología.org [virtual] http://www.biologia.org/?pid=5000&id=65&page=1 consultada el 3 de octubre del 2010

Miod un lugar para la ciencia y la tecnología [virtual] http://www.madrimasd.org/informacioni di/noticias/noticia.asp?id=35378&tipo=g consultada el 3 de octubre del 2010.

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Bibliográfica

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